Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 8165S, HSP90 alfa (D1A7)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de HSP90A. Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo HSP90 alfa (D1A7) (CST n.° 8165) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo HSP90 alfa (D1A7) reconoce los niveles endógenos de la proteína HSP90α total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con HSP90β ni con otras proteínas de choque térmico. Reactividad de las especies: humano, rata, hámster, mono, bovino, cerdo Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean Leu80 de la proteína HSP90α humana. Fondo HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares que se expresan constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica y se inducen ante estrés ambiental (1). Tanto HSP70 como HSP90 pueden interactuar con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el replegamiento de sus sustratos de forma dependiente de ATP y cochaperonas (1). HSP70 tiene una amplia gama de sustratos, incluyendo proteínas recién sintetizadas y desnaturalizadas, mientras que HSP90 tiende a tener un subconjunto más limitado de sustratos, la mayoría de los cuales son moléculas de señalización. HSP70 y HSP90 a menudo funcionan de forma colaborativa en un sistema multichaperona, que requiere un conjunto mínimo de cochaperonas: HSP40, Hop y p23 (2,3). Las cochaperonas regulan la actividad ATPasa intrínseca de las chaperonas o las reclutan hacia sustratos específicos o compartimentos subcelulares (1,4). Cuando la ubiquitina ligasa CHIP se asocia con el complejo HSP70/HSP90 como cofactor, los sustratos desdoblados son degradados por el proteasoma (4). Las funciones biológicas de HSP70/HSP90 van más allá de su actividad de chaperona. Son esenciales para la maduración e inactivación de hormonas nucleares y otras moléculas de señalización (1,3). También participan en la formación de vesículas y el tráfico de proteínas (2). Nombres alternativos EL52; proteína secretora luminal del epidídimo 52; proteína de unión a esperma secretora del epidídimo Li 65p; FLJ31884; Choque térmico 86 kDa; proteína de choque térmico 90 kD 1, alfa; proteína de choque térmico 90 kD 1, similar a alfa 4; proteína de choque térmico 90 kD, similar a alfa 4; proteína de choque térmico 90 kDa 1, alfa; proteína de choque térmico 90 alfa, miembro 1 de clase A de la familia; proteína de choque térmico 90 kDa alfa (citosólica), miembro 1 de clase A; proteína de choque térmico 90 kDa alfa, miembro 1 de clase A de la familia; proteína de choque térmico HSP 90-alfa; HEL-S-65p; HS90A; HSP 86; Hsp103; HSP86; Hsp89; HSP89A; Hsp90; HSP90A; HSP90AA1; HSP90N; HSPC1; HSPCA; HSPCAL1; HSPCAL4; HSPN; LAP-2; LAP2; Proteína 2 asociada a lipopolisacáridos; Proteína 2 asociada a LPS; Antígeno de carcinoma renal NY-REN-38 Especificación REACTIVIDAD: HR Hm Mk B Pg SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 90 Fuente/Isotipo: IgG de conejo