Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 8190S, alfa-parvina (D7F9)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de PARVA. Validado para Western Blot, inmunoprecipitación e inmunofluorescencia (inmunocitoquímica). Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo alfa-Parvina (D7F9) (CST n.° 8190) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunoprecipitación: 1:50 Inmunofluorescencia (inmunocitoquímica): 1:200 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunoprecipitación, Inmunofluorescencia (Inmunocitoquímica) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo alfa-Parvin (D7F9) reconoce niveles endógenos de proteína α-parvina total. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono, perro Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos cercanos al extremo amino de la proteína α-parvina humana. Fondo La matriz extracelular (MEC) es una estructura compleja de macromoléculas secretadas que rodean los órganos y tejidos de los mamíferos. Las interacciones controladas entre las células y la MEC son importantes en la proliferación, migración, supervivencia, polaridad y diferenciación. Las células contactan con la MEC principalmente a través de proteínas integrales de membrana heterodímeras llamadas integrinas. Las integrinas conectan la MEC al citoesqueleto, y por lo tanto a la maquinaria de señalización celular, a través de complejos proteicos llamados adhesiones focales (1). El complejo ILK/PINCH/Parvin (IPP) está compuesto por tres proteínas altamente conservadas reclutadas a sitios de contacto con la MEC como estructuras preensambladas. El IPP actúa en la interfaz de la conexión integrina/actina para regular la formación de adhesiones focales y la señalización de integrinas. Las tres proteínas contienen múltiples dominios de unión a proteínas que les permiten funcionar como proteínas adaptadoras en la formación de adhesiones focales. ILK (quinasa ligada a integrina) también tiene un dominio catalítico (proteína Ser/Thr quinasa), y puede o no funcionar como una quinasa. Se han propuesto funciones para las proteínas IPP fuera del complejo IPP, incluyendo la regulación de la expresión génica (2,3). La familia de las parvinas consta de tres miembros: α-parvina/actopaxina, β-parvina/afixina y γ-parvina. α-parvina y β-parvina se expresan de forma ubicua, mientras que la expresión de γ-parvina se restringe a las células hematopoyéticas (4). α-parvina se une a la f-actina tanto directamente como a través de la interacción con la proteína de adhesión focal paxilina (5). α-parvina regula la propagación y la motilidad celular a través de interacciones con la cofilina quinasa TESK1 (6) y con la proteína activadora de GTPasas CdGAP (7). La fosforilación de α-parvina durante la mitosis podría tener un papel en la regulación de la dinámica de la actina durante el ciclo celular (8). Nombres alternativos Actopaxina; Alfa-parvina; Proteína de unión a quinasa ligada a integrina similar a calponina; CH-ILKBP; FLJ10793; FLJ12254; Proteína 2 asociada a la remodelación de la matriz; asociada a la remodelación de la matriz 2; MXRA2; PARVA; parvina alfa; parvina, alfa Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk Dg SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 43 Fuente/Isotipo: IgG de conejo