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BRAND / VENDOR: CST

CST, 93088S, par de anticuerpos coincidentes con fosfovimentina (Ser56) II

CATALOG NUMBER: 93088S
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Product Description
Par de anticuerpos coincidentes para estudiar el fosfato de vimentina (Ser56) en el área de investigación. Información de uso del producto Los pares de anticuerpos coincidentes consisten en anticuerpos de captura y detección que se unen a epítopos no superpuestos. Para la identificación específica de los anticuerpos de captura y detección en este par, consulte el pie de foto de la figura. El usuario final deberá determinar las diluciones/concentraciones óptimas. Formulación Se suministra en PBS 1X (10 mM Na2HPO4, 3 mM KCl, 2 mM KH2PO4 y 140 mM NaCl (pH 7,8)). Libre de BSA y azida. Almacenamiento Conservar a -20 °C. Este producto se congela a -20 °C, por lo que se recomienda alicuotarlo en viales de un solo uso para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación. Puede formarse un ligero precipitado que se disuelve agitando suavemente en vórtex. Esto no afectará la eficacia de los anticuerpos. Fondo El citoesqueleto consta de tres tipos de fibras citosólicas: microfilamentos (filamentos de actina), filamentos intermedios y microtúbulos. Los principales tipos de filamentos intermedios se distinguen por su expresión específica de la célula: citoqueratinas (células epiteliales), proteína ácida fibrilar glial (GFAP) (células gliales), desmina (células esqueléticas, viscerales y ciertas células musculares lisas vasculares), vimentina (origen mesenquimal) y neurofilamentos (neuronas). GFAP y vimentina forman filamentos intermedios en células astrogliales y modulan su motilidad y forma (1). En particular, los filamentos de vimentina están presentes en etapas tempranas del desarrollo, mientras que los filamentos de GFAP son característicos de los astrocitos cerebrales diferenciados y maduros. Por lo tanto, GFAP se utiliza comúnmente como un marcador para tumores intracraneales e intraespinales que surgen de los astrocitos (2). Estudios de investigación han demostrado que la vimentina está presente en sarcomas, pero no en carcinomas, y su expresión se examina junto con la de otros marcadores para distinguir entre ambos (3). Los cambios estructurales dinámicos de la vimentina y su reorganización espacial en respuesta a estímulos extracelulares ayudan a coordinar diversas vías de señalización (4). La fosforilación de la vimentina en Ser56 en células musculares lisas regula la disposición estructural de los filamentos de vimentina en respuesta a la serotonina (5,6). La remodelación de la vimentina y otros filamentos intermedios es importante durante la adhesión y migración de linfocitos a través del endotelio (7). Durante la mitosis, CDK1 fosforila la vimentina en Ser56. Esta fosforilación proporciona un sitio de unión de PLK para la interacción vimentina-PLK. PLK fosforila además la vimentina en Ser83, que podría servir como un sitio de fosforilación de memoria y desempeñar un papel regulador en el desmontaje de los filamentos de vimentina (8,9). Además, estudios realizados con diversas células de sarcoma de tejidos blandos han demostrado que la fosforilación de vimentina en Ser39 por Akt1 mejora la migración y la supervivencia celular, lo que sugiere que la vimentina podría ser un objetivo potencial para la terapia dirigida al sarcoma de tejidos blandos (10,11). Nombres alternativos proteína de unión a espermatozoides secretora del epidídimo; FLJ36605; VIM; VIME; Vimentina Especificación REACTIVIDAD: H

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