CST, 93613S, proteína recombinante humana IFN-alfa-2a

Factores de Crecimiento y Citoquinas para el estudio de IFNA2 en el área de investigación. Almacenamiento La proteína recombinante IFN-α 2a humana se suministra como material liofilizado, muy estable a -20 °C. Se recomienda reconstituir con agua estéril a una concentración de 0,1 mg/ml, que puede diluirse en soluciones acuosas según sea necesario. Para el almacenamiento a largo plazo, se recomienda añadir una proteína transportadora (HSA o BSA al 0,1 %). Una vez en solución, conservar a 4 °C y consumir en un plazo de 1 mes, o conservar a una temperatura de -20 °C a -80 °C y consumir en un plazo de 3 meses para evitar la pérdida de potencia. Se recomienda dividir la muestra en alícuotas para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación si se almacena el material reconstituido a una temperatura de -20 °C a -80 °C. Fuente / Purificación El IFN-α 2a humano recombinante se expresó y se suministra en forma liofilizada. Fondo Los interferones (IFN) aparecen tanto local como sistemáticamente en las primeras etapas de la infección viral y contribuyen a limitar su propagación. También afectan la diferenciación celular, el crecimiento, la expresión de antígenos de superficie y la inmunorregulación (1). Existen tres interferones naturales: α, β e γ. El IFN-α se deriva del tejido linfoblástico y presenta diversas aplicaciones terapéuticas en el tratamiento de diversos cánceres y enfermedades humanas de origen viral. El IFN-α recombinante, tanto de genes naturales como sintéticos, se une a un receptor común de la superficie celular e induce actividad antiviral en diversas líneas celulares. Al unirse a receptores discretos de la superficie celular en las células diana, el IFN-α induce cambios rápidos en la fosforilación de Jak/Stat, lo que inicia la vía de señalización de Jak/Stat (2). La señalización de IFN-α también implica la producción de DAG sin un aumento de la concentración intracelular de calcio libre y la subsiguiente activación de las isoformas de PKC independientes del calcio (β e ε) (3). Todas las vías de señalización de IFN-α conducen a alteraciones finales de la expresión génica, que median sus actividades biológicas pleiotrópicas. Las subvariantes 2a y 2b del IFN-α 2 humano difieren en uno o dos aminoácidos en las posiciones 23 y/o 34 de la proteína madura (4). Las formas pegiladas de IFN-α 2 y la proteína IFN-α 2 recombinante se utilizan clínicamente como tratamientos estándar para terapias antivirales y antitumorales (5). También se ha demostrado que las proteínas IFN-α 2a y 2b tienen implicaciones en el tratamiento de la hepatitis C (6).