CST, 9375T, anticuerpo fosfo-PKC alfa/beta II (Thr638/641)

Anticuerpo policlonal para el estudio de fosfato de PKC alfa (Thr638)/fosfato de PKC beta2 (Thr641). Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo Fosfo-PKC alfa/beta II (Thr638/641) (CST n.° 9375) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo fosfo-PKC alfa/beta II (Thr638/641) detecta PKC alfa solo cuando está fosforilada en treonina 638 y PKC beta II solo cuando está fosforilada en treonina 641. Este anticuerpo también reacciona con gamma. Reactividad de las especies: humano, ratón, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Thr638 de la PKC alfa humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La activación de la proteína quinasa C (PKC) es uno de los primeros eventos en una cascada que controla una variedad de respuestas celulares, incluyendo secreción, expresión génica, proliferación y contracción muscular (1,2). Las isoformas de PKC pertenecen a tres grupos basados ​​en la dependencia del calcio y activadores. Las PKC clásicas son dependientes del calcio a través de sus dominios C2 y son activadas por fosfatidilserina (PS), diacilglicerol (DAG) y ésteres de forbol (TPA, PMA) a través de sus dominios C1 ricos en cisteína. Tanto las PKC nuevas como las atípicas son independientes del calcio, pero solo las PKC nuevas son activadas por PS, DAG y ésteres de forbol (3-5). Los miembros de estos tres grupos de PKC contienen un pseudosustrato o dominio autoinhibitorio que se une a los sitios de unión del sustrato en el dominio catalítico para prevenir la activación en ausencia de cofactores o activadores. El control de la actividad de la PKC se regula mediante tres eventos de fosforilación distintos. La fosforilación ocurre en Thr500 en el bucle de activación, en Thr641 mediante autofosforilación y en el sitio hidrofóbico carboxiterminal Ser660 (2). Las isoformas atípicas de la PKC carecen de fosforilación en la región hidrofóbica, lo que se correlaciona con la presencia de ácido glutámico en lugar de los residuos de serina o treonina que se encuentran en las isoformas más típicas de la PKC. La enzima PDK1 o un pariente cercano es responsable de la activación de la PKC. Una adición reciente a la superfamilia de la PKC es la PKCμ (PKD), que está regulada por DAG y TPA a través de su dominio C1. La PKD se distingue por la presencia de un dominio PH y por su reconocimiento de sustrato único y localización en el Golgi (6). Las quinasas relacionadas con la PKC (PRK) carecen del dominio C1 y no responden a DAG ni a ésteres de forbol. Los lípidos de fosfatidilinositol activan las PRK y las pequeñas GTPasas de la familia Rho se unen a la región de homología 1 (HR1) para regular la actividad de la quinasa PRK (7). Nombres alternativos AAG6; gen 6 asociado al envejecimiento; KPCA; KPCB; MGC129900; MGC129901; MGC41878; PKC beta 2; PKC beta II; PKC beta2; PKC-A; PKC-alfa; PKC-B; PKC-beta; PKC-beta II; PKCA; PKCalfa; PKCB; PKCB iso2; PKCbeta; PKCI(2); PKCI+/-; PRKACA; PRKCA; PRKCB; PRKCB1; PRKCB2; proteína quinasa C; proteína quinasa C alfa; proteína quinasa C tipo alfa; proteína quinasa C beta; proteína quinasa C beta 1; proteína quinasa C tipo beta; proteína quinasa C alfa; proteína quinasa C beta; polipéptido de la proteína quinasa C beta 1 Especificación REACTIVIDAD: HM Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 80, 82 FUENTE: Conejo