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Las proteínas asociadas a los microtúbulos, o MAPS, se unen a las subunidades de tubulina de las estructuras de los microtúbulos y regulan su estabilidad funcional. En la célula, las MAP se unen al monómero y a la tubulina multimerizada. La unión de MAP a la tubulina multimerizada estabiliza aún más la formación de estructuras de microtubulina de orden superior. La unión de MAP a las estructuras de los microtúbulos está mediada por la fosforilación a través de la quinasa regulada por afinidad de los microtúbulos (MARK). La fosforilación libera las MAP unidas a los microtúbulos, desestabilizando la estructura y llevándola hacia el desmontaje. Existen predominantemente dos tipos de MAP, I, II. El tipo II de MAP incluye MAP2, MAP4 y tau y se encuentra en el tejido nervioso. Existen seis isoformas de tau en el tejido cerebral, y se distinguen por su número de dominios de unión. Tres isoformas tienen tres dominios de unión y las otras tres tienen cuatro dominios de unión. Los dominios de unión se encuentran en el extremo carboxilo terminal de la proteína y tienen carga positiva (lo que les permite unirse al microtúbulo con carga negativa). Las isoformas con cuatro dominios de unión son más eficaces para estabilizar los microtúbulos que aquellas con tres.
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