Merck, G2133-10KU, glucosa oxidasa de Aspergillus niger

Peso molecular: 160 kDa (filtración en gel) pI: 4,2 Coeficiente de extinción: E1% = 16,7 (280 nm) La glucosa oxidasa de Aspergillus niger es un dímero que consta de 2 subunidades iguales con una masa molecular de 80 kDa cada una. Cada subunidad contiene una fracción de flavina adenina dinulceótido y un hierro. La enzima es una glicoproteína que contiene ~16% de azúcar neutro y 2% de aminoazúcares. La enzima también contiene 3 residuos de cisteína y 8 sitios potenciales para la glicosilación ligada a N. La glucosa oxidasa es capaz de oxidar D-aldohexosas, monodesoxi-D-glucosas y metil-D-glucosas a velocidades variables. El pH óptimo para la glucosa oxidasa es 5,5, mientras que tiene un amplio rango de actividad de pH 4-7. La glucosa oxidasa es específica para la β-D-glucosa con una KM de 33-110 mM. No requiere activadores, pero es inhibida por Ag⁺, Hg²⁺, Cu²⁺, acetato fenilmercúrico y p-cloromercuribenzoato. No es inhibida por los reactivos SH no metálicos: N-etilmaleimida, yodoacetato y yodoacetamida. La glucosa oxidasa puede utilizarse en la determinación enzimática de D-glucosa en solución. Dado que la glucosa oxidasa oxida la β-D-glucosa a D-gluconolactato y peróxido de hidrógeno, la peroxidasa de rábano picante se utiliza a menudo como enzima de acoplamiento para la determinación de glucosa. Aunque la glucosa oxidasa es específica para la β-D-glucosa, las soluciones de D-glucosa se pueden cuantificar ya que la α-D-glucosa mutará en β-D-glucosa a medida que la β-D-glucosa se consume por la reacción enzimática.