Merck, MAB1944, Anticuerpo anticolágeno tipo VI, clon 3C4

La cadena de colágeno alfa-3(VI) (UniProt P12111; también conocida como polipéptido alfa-3 del colágeno VI) está codificada por el gen COL6A3 (ID del gen 1293) en humanos. El colágeno tipo VI es un componente de la matriz extracelular (MEC) presente en prácticamente todos los tejidos conectivos, incluyendo cartílago, hueso, tendón, músculo y córnea, donde forma microfibrillas en estrecha asociación con las membranas basales. Además de anclar la membrana basal a la matriz pericelular en el músculo, la investigación también indica un papel del colágeno VI en la señalización celular y la migración celular. La unidad estructural básica del colágeno VI es un heterotrímero compuesto por las cadenas alfa-1(VI), alfa-2(VI) y alfa-3(VI) (codificadas por los genes COL6A1, COL6A2 y COL6A3, respectivamente). Las cadenas α1(VI) y α2(VI) son similares en tamaño y estructura de dominios; contienen una región de triple hélice de 335 o 336 aminoácidos, característica de todos los colágenos. Flanqueando la triple hélice se encuentran dominios homólogos a los dominios de tipo A del factor de von Willebrand (dominios VWA). α1(VI) y α2(VI) contienen un dominio VWA N-terminal de la triple hélice (N1) y dos dominios VWA C-terminales de la hélice (C1 y C2). La cadena α3(VI), por otro lado, es mucho más grande, con 10 dominios VWA N-terminales (N1–N10) y dos C-terminales (C1 y C2), y varios otros tipos de dominios identificables en la región C-terminal (C3–C5). Las mutaciones en los genes COL6A1, COL6A2 y COL6A3 son causas conocidas de la distrofia muscular congénita de Ullrich (DMCU) y la miopatía de Bethlem (MB). En 2008 se describieron tres cadenas de colágeno tipo VI adicionales (cadenas α4(VI), α5(VI) y α6(VI), codificadas por COL6A4, COL6A5 y COL6A6, respectivamente).