Merck, MAB3420, anticuerpo anti-Tau-1, clon PC1C6

Tau, una proteína de unión a microtúbulos que sirve para estabilizar los microtúbulos en los axones en crecimiento, se encuentra hiperfosforilada en los filamentos helicoidales pareados (PHF), el principal componente fibroso de las lesiones neurofibrilares asociadas con la enfermedad de Alzheimer. Se cree que la hiperfosforilación de Tau es el evento crítico que conduce al ensamblaje de PHF. Se han identificado seis isoformas de la proteína Tau, todas las cuales son fosforiladas por la glucógeno sintasa quinasa 3 (GSK 3). Localización celular y subcelular: In situ, el anticuerpo anti-tau-1 tiene una especificidad rigurosa para los axones de las neuronas. El anticuerpo no tiñe los cuerpos celulares ni las dendritas de las neuronas, ni tiñe ningún otro tipo de célula (4). Sin embargo, esta especificidad intracelular in vivo no se mantiene en cultivo: el anticuerpo anti-tau-1 tiñe el axón, los cuerpos celulares y las dendritas de neuronas del hipocampo de rata cultivadas (5). Originalmente se creía que la especificidad del anti-tau-1 representaba la expresión restringida de tau a los axones. Estudios posteriores revelaron que esta especificidad depende del estado de fosforilación. En muestras desfosforiladas (tratadas con fosfatasa alcalina), el anti-tau-1 tiñe astrocitos, células gliales perineuronales, axones, cuerpos celulares y dendritas neuronales, mientras que en muestras no tratadas, el anti-tau-1 tiñe solo axones (6). (El epítopo reconocido por el anti-tau-1 probablemente se encuentre en o cerca de un sitio fosforilado).