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La cadena beta del fibrinógeno (UniProt: P02675) está codificada por el gen FGB (ID del gen: 2244) en humanos. Esta cadena se sintetiza con un péptido señal (aa 1-30), que posteriormente se escinde para producir la proteína madura, que a su vez es escindida por la trombina para producir el fibrinopéptido B (aa 31-44) y la cadena beta del fibrinógeno (45-491). La trombina desencadena la conversión del fibrinógeno en fibrina, que escinde los fibrinopéptidos A y B de las cadenas alfa y beta, exponiendo así los sitios de polimerización N-terminales responsables de la formación del coágulo blando. El coágulo blando se convierte en el coágulo duro por el factor XIIIA, que cataliza la reticulación épsilon-(gamma-glutamil)lisina entre las cadenas gamma (más fuertes) y entre las cadenas alfa (más débiles) de diferentes monómeros. Los monómeros de fibrina se agregan espontáneamente formando un gel insoluble, que posteriormente se estabiliza covalentemente mediante el factor XIIIa. Se ha demostrado que la fibrina conserva aproximadamente el 98 % de la estructura covalente original del fibrinógeno. El coágulo de fibrina puede ser descompuesto por la plasmina mediante la escisión entre los residuos 152-153 y 163-164. Este anticuerpo monoclonal (clon 59D8) se une a la fibrina incluso en presencia de fibrinógeno humano a la concentración plasmática. (Ref.: Hui, KY., et al. (1983). Science. 222 (4628); 1129-1132).
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