Product Description
Descripción general
Perlas aceptoras AlphaLISA™ diseñadas para detectar la histona H3 humana que está metilada en la arginina 2 (H3R2me) en un ensayo AlphaLISA homogéneo.
En el ensayo AlphaLISA, se utiliza un sustrato peptídico de histona H3 biotinilado en una reacción enzimática bioquímica con la histona metiltransferasa (HMT) y el cofactor S-adenosilmetionina (SAM). Al detenerse la reacción enzimática, se determina el nivel de metilación utilizando microesferas aceptoras AlphaLISA recubiertas de anticuerpo y microesferas donantes Alpha recubiertas de estreptavidina. Las microesferas donantes de estreptavidina capturan la biotina del sustrato peptídico, mientras que el anticuerpo de las microesferas aceptoras AlphaLISA reconoce la marca epigenética específica (metilación de la histona H3 en la arginina 2). Alternativamente, se puede utilizar un anticuerpo biotinilado contra la histona H3 (C-term) (n.º de cat. AL118) para capturar sustratos de histona H3 de longitud completa en las microesferas donantes de estreptavidina. Tras la irradiación láser de los complejos de microesferas a 680 nm, las moléculas de oxígeno singlete de vida corta producidas por las microesferas donantes pueden alcanzar las microesferas aceptoras cercanas, generando una señal quimioluminiscente amplificada a 615 nm. La intensidad de la emisión de luz es proporcional al nivel de modificación del sustrato.
Características:
Ensayo epigenético sin lavado
Especificidad de marca totalmente validada
Flexibilidad del sustrato (sustratos de péptidos, proteínas, histonas y nucleosomas)
Fácil de automatizar
Optimización rápida de ensayos
Aplicación: Ensayo enzimático bioquímico
Compatible con automatización: Sí
Tipo de perla o material: aceptor AlphaLISA
Marca AlphaLISA
Conjugados-Anti-H3R2me
Modalidad de detección alfa
Especie hospedadora: conejo
Modificación molecular-metilación
Grupo de productos: Perlas
Condiciones de envío - Envío en Blue Ice
Clase objetivo: epigenética
Tecnología-Alfa
Tamaño de la unidad: 25 mg
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Collaboration
Tony Tang
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